home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9601.ZIP / M9610107.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-01-30  |  3KB  |  42 lines
  1.        Document 0107
  2.  DOCN  M9610107
  3.  TI    Functional analysis of HIV-1 Vpr: identification of determinants
  4.        essential for subcellular localization.
  5.  DT    9601
  6.  AU    Mahalingam S; Collman RG; Patel M; Monken CE; Srinivasan A; Department
  7.        of Microbiology and Immunology, Jefferson Cancer; Institute, Thomas
  8.        Jefferson University, Philadelphia,; Pennsylvania 19107, USA.
  9.  SO    Virology. 1995 Oct 1;212(2):331-9. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96010205
  11.  AB    Vpr is a conserved HIV-1 auxiliary protein that localizes to the nuclear
  12.        region of cells. Vpr is also present in virions, and it is directed into
  13.        the assembling virus when coexpressed with Gag. Each of these two
  14.        localization activities may be important for Vpr function, and we
  15.        recently identified regions of Vpr that are critical for virion
  16.        incorporation. In this study we analyzed the Vpr domains involved in
  17.        subcellular localization. Immunofluorescence staining of transfected
  18.        cells showed that wild-type Vpr localized exclusively to the nuclear
  19.        region. Mutations in the N-terminal domain that were designed to disrupt
  20.        a predicted alpha-helical structure resulted in aberrant localization,
  21.        while conservative substitutions showed a wild-type pattern. A region in
  22.        the central portion of the protein also has the potential for helical
  23.        structure, and mutagenesis of two conserved amino acids in this domain
  24.        (A59, H71) impaired localization, while substitution of a third (Q65)
  25.        did not. In contrast, neither the conserved Gly and Cys at positions
  26.        75-76 nor the C-terminal basic residues (R87, K95) were necessary for
  27.        nuclear localization. In addition, two-residue insertions within and
  28.        between the two putative helices disrupted localization but insertion in
  29.        the C-terminal region did not. Thus, Vpr's subcellular localization
  30.        function depends on the two putative helical domains but is independent
  31.        of the conserved Gly-Cys motif and of specific C-terminal basic
  32.        residues.
  33.  DE    Amino Acid Sequence  Amino Acids/PHYSIOLOGY  Cell Nucleus/*CHEMISTRY
  34.        Conserved Sequence  Gene Products, vpr/*ANALYSIS/CHEMISTRY/GENETICS
  35.        Hela Cells  Human  HIV-1/*CHEMISTRY/GENETICS  Molecular Sequence Data
  36.        Mutation  Protein Structure, Secondary  Support, Non-U.S. Gov't
  37.        Support, U.S. Gov't, P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  38.  
  39.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  40.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  41.  
  42.