home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9601.ZIP / M9610205.TXT < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1996-01-31  |  3.1 KB  |  49 lines
  1.        Document 0205
  2.  DOCN  M9610205
  3.  TI    Inhibition of the integrase of human immunodeficiency virus (HIV) type 1
  4.        by anti-HIV plant proteins MAP30 and GAP31.
  5.  DT    9601
  6.  AU    Lee-Huang S; Huang PL; Huang PL; Bourinbaiar AS; Chen HC; Kung HF;
  7.        Department of Biochemistry, New York University School of; Medicine, NY
  8.        10016, USA.
  9.  SO    Proc Natl Acad Sci U S A. 1995 Sep 12;92(19):8818-22. Unique Identifier
  10.        : AIDSLINE MED/96004630
  11.  AB    MAP30 (Momordica anti-HIV protein of 30 kDa) and GAP31 (Gelonium
  12.        anti-HIV protein of 31 kDa) are anti-HIV plant proteins that we have
  13.        identified, purified, and cloned from the medicinal plants Momordica
  14.        charantia and Gelonium multiflorum. These antiviral agents are capable
  15.        of inhibiting infection of HIV type 1 (HIV-1) in T lymphocytes and
  16.        monocytes as well as replication of the virus in already-infected cells.
  17.        They are not toxic to normal uninfected cells because they are unable to
  18.        enter healthy cells. MAP30 and GAP31 also possess an N-glycosidase
  19.        activity on 28S ribosomal RNA and a topological activity on plasmid and
  20.        viral DNAs including HIV-1 long terminal repeats (LTRs). LTRs are
  21.        essential sites for integration of viral DNA into the host genome by
  22.        viral integrase. We therefore investigated the effect of MAP30 and GAP31
  23.        on HIV-1 integrase. We report that both of these antiviral agents
  24.        exhibit dose-dependent inhibition of HIV-1 integrase. Inhibition was
  25.        observed in all of the three specific reactions catalyzed by the
  26.        integrase, namely, 3' processing (specific cleavage of the dinucleotide
  27.        GT from the viral substrate), strand transfer (integration), and
  28.        disintegration (the reversal of strand transfer). Inhibition was studied
  29.        by using oligonucleotide substrates with sequences corresponding to the
  30.        U3 and U5 regions of HIV LTR. In the presence of 20 ng of viral
  31.        substrate, 50 ng of target substrate, and 4 microM integrase, total
  32.        inhibition was achieved at equimolar concentrations of the integrase and
  33.        the antiviral proteins, with EC50 values of about 1 microM. Integration
  34.        of viral DNA into the host chromosome is a vital step in the replicative
  35.        cycle of retroviruses, including the AIDS virus. The inhibition of HIV-1
  36.        integrase by MAP30 and GAP31 suggests that impediment of viral DNA
  37.        integration may play a key role in the anti-HIV activity of these plant
  38.        proteins.
  39.  DE    Antiviral Agents/*PHARMACOLOGY  Base Sequence  Comparative Study  DNA
  40.        Nucleotidyltransferases/*ANTAGONISTS & INHIB/METABOLISM  HIV Long
  41.        Terminal Repeat  HIV-1/*ENZYMOLOGY/GENETICS  Molecular Sequence Data
  42.        Nucleic Acid Conformation  Plant Proteins/*PHARMACOLOGY  Recombinant
  43.        Proteins/PHARMACOLOGY  Substrate Specificity  Support, U.S. Gov't,
  44.        P.H.S.  Virus Integration/*DRUG EFFECTS  JOURNAL ARTICLE
  45.  
  46.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  47.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  48.  
  49.