home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9601.ZIP / M9610317.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-01-30  |  3KB  |  48 lines
  1.        Document 0317
  2.  DOCN  M9610317
  3.  TI    High-resolution structure of the catalytic domain of avian sarcoma virus
  4.        integrase.
  5.  DT    9601
  6.  AU    Bujacz G; Jaskolski M; Alexandratos J; Wlodawer A; Merkel G; Katz RA;
  7.        Skalka AM; Macromolecular Structure Laboratory, NCI-Frederick Cancer;
  8.        Research and Development Center, MD 21702, USA.
  9.  SO    J Mol Biol. 1995 Oct 20;253(2):333-46. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96036765
  11.  AB    Retroviral integrase (IN) functions to insert retroviral DNA into the
  12.        host cell chromosome in a highly coordinated manner. IN catalyzes two
  13.        biochemically separable reactions: processing of the viral DNA ends and
  14.        joining of these ends to the host DNA. Previous studies suggested that
  15.        these two reactions are chemically similar and are carried out by a
  16.        single active site that is characterized by a highly conserved
  17.        constellation of carboxylate residues, the D,D(35)E motif. We report
  18.        here the crystal structure of the isolated catalytic domain of avian
  19.        sarcoma virus (ASV) IN, solved using multiwavelength anomalous
  20.        diffraction data for a selenomethionine derivative and refined at 1.7 A
  21.        resolution. The protein is a crystallographic dimer with each monomer
  22.        featuring a five-stranded mixed beta-sheet region surrounded by five
  23.        alpha-helices. Based on the general fold and the arrangement of
  24.        catalytic carboxylate residues, it is apparent that ASV IN is a member
  25.        of a superfamily of proteins that also includes two types of nucleases,
  26.        RuvC and RNase H. The general fold and the dimer interface are similar
  27.        to those of the analogous domain of HIV-1 IN, whose crystal structure
  28.        has been determined at 2.5 A resolution. However, the ASV IN structure
  29.        is more complete in that all three critical carboxylic acids, Asp64,
  30.        Asp121 and Glu157, are ordered. The ordered active site and the
  31.        considerably higher resolution of the present structure are all
  32.        important to an understanding of the mechanism of retroviral DNA
  33.        integration, as well as for designing antiviral agents that may be
  34.        effective against HIV.
  35.  DE    Amino Acid Sequence  Aspartic Acid  Bacterial Proteins/CHEMISTRY
  36.        Binding Sites  Comparative Study  Crystallization  Crystallography,
  37.        X-Ray  DNA Nucleotidyltransferases/*CHEMISTRY/ISOLATION & PURIF/
  38.        METABOLISM  Endodeoxyribonucleases/CHEMISTRY  Glutamic Acid
  39.        HIV/ENZYMOLOGY  Macromolecular Systems  Models, Molecular  Molecular
  40.        Sequence Data  *Protein Folding  *Protein Structure, Secondary
  41.        Ribonuclease H, Calf Thymus/CHEMISTRY  Sarcoma Viruses,
  42.        Avian/*ENZYMOLOGY  Sequence Homology, Amino Acid  Support, Non-U.S.
  43.        Gov't  Support, U.S. Gov't, P.H.S.  Virus Integration  JOURNAL ARTICLE
  44.  
  45.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  46.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  47.  
  48.