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Text File  |  1996-01-30  |  2KB  |  28 lines
  1.        Document 0581
  2.  DOCN  M9610581
  3.  TI    The DNA-binding domain of HIV-1 integrase has an SH3-like fold.
  4.  DT    9601
  5.  AU    Eijkelenboom AP; Lutzke RA; Boelens R; Plasterk RH; Kaptein R; Hard K;
  6.        Bijvoet Center for Biomolecular Research, Utrecht University, The;
  7.        Netherlands.
  8.  SO    Nat Struct Biol. 1995 Sep;2(9):807-10. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/96018619
  10.  AB    We have determined the solution structure of the DNA-binding domain of
  11.        HIV-1 integrase by nuclear magnetic resonance spectroscopy. In solution,
  12.        this carboxyterminal region of integrase forms a homodimer, consisting
  13.        of two structures that closely resemble Src-homology 3 (SH3) domains.
  14.        Lys 264, previously identified by mutagenesis studies to be important
  15.        for DNA binding of the integrase, as well as several adjacent basic
  16.        amino acids are solvent exposed. The identification of an SH3-like
  17.        domain in integrase provides a new potential target for drug design.
  18.  DE    src Homology Domains  Amino Acid Sequence  Binding Sites
  19.        Chromatography, Gel  DNA/*METABOLISM  DNA
  20.        Nucleotidyltransferases/*CHEMISTRY/GENETICS/*METABOLISM
  21.        HIV-1/ENZYMOLOGY  Molecular Sequence Data  Mutation  Nuclear Magnetic
  22.        Resonance  Protein Conformation  Protein Folding  Sequence Homology,
  23.        Amino Acid  Support, Non-U.S. Gov't  JOURNAL ARTICLE
  24.  
  25.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  26.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  27.  
  28.