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Text File  |  1996-02-26  |  2KB  |  30 lines

  1.        Document 0629
  2.  DOCN  M9620629
  3.  TI    The complete Consensus V3 loop peptide of the envelope protein gp120 of
  4.        HIV-1 shows pronounced helical character in solution.
  5.  DT    9602
  6.  AU    Vranken WF; Budesinsky M; Fant F; Boulez K; Borremans FA; Department of
  7.        Organic Chemistry, University of Gent, Belgium.
  8.  SO    FEBS Lett. 1995 Oct 23;374(1):117-21. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/96049568
  10.  AB    The disulfide bridge closed cyclic peptide corresponding to the whole
  11.        Consensus V3 loop of the envelope protein gp120 of HIV-1 was examined by
  12.        proton 2D-NMR spectroscopy in water and in a 20% trifluoroethanol/water
  13.        solution. In water, NOE data support a beta-turn conformation for the
  14.        central conservative GPGR region and point towards partial formation of
  15.        a helix in the C-terminal part. Upon addition of trifluoroethanol, a
  16.        C-terminal helix is formed. This is evidenced by NOE data, alpha-proton
  17.        chemical shift changes and changes in the JN alpha vicinal coupling
  18.        constants. The C-terminal helix is amphipathic and also occurs in other
  19.        examined strains. It could therefore be an important feature for the
  20.        functioning of the V3 loop.
  21.  DE    Amino Acid Sequence  Consensus Sequence  HIV Envelope Protein
  22.        gp120/*CHEMISTRY  Molecular Sequence Data  Nuclear Magnetic Resonance
  23.        Peptide Fragments/*CHEMISTRY  Protein Conformation  Sequence Alignment
  24.        Solutions  Support, Non-U.S. Gov't  Trifluoroethanol/CHEMISTRY
  25.        Water/CHEMISTRY  JOURNAL ARTICLE
  26.  
  27.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  28.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  29.  
  30.