home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9602.ZIP / M9620638.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-02-26  |  3KB  |  48 lines

  1.        Document 0638
  2.  DOCN  M9620638
  3.  TI    Exogenous human immunodeficiency virus type-1 Tat protein selectively
  4.        stimulates a phosphatidylinositol-specific phospholipase C nuclear
  5.        pathway in the Jurkat T cell line.
  6.  DT    9602
  7.  AU    Zauli G; Previati M; Caramelli E; Bassini A; Falcieri E; Gibellini D;
  8.        Bertolaso L; Bosco D; Robuffo I; Capitani S; Institute of Human Anatomy,
  9.        University of Ferrara, Italy.
  10.  SO    Eur J Immunol. 1995 Sep;25(9):2695-700. Unique Identifier : AIDSLINE
  11.        MED/96011888
  12.  AB    We investigated the effect of extracellular Tat protein of human
  13.        immunodeficiency virus-type 1 (HIV-1) on the phosphatidylinositol (PI)
  14.        cycle, which represents a major signal transduction pathway in lymphoid
  15.        cells. Recombinant Tat, recombinant HIV-1 p24 and cross-linked anti-CD3
  16.        monoclonal antibody (mAb) were added in culture for 1-60 min to Jurkat
  17.        lymphoblastoid CD4+ T cells. The stimulation of T cell receptor by
  18.        cross-linked anti-CD3 mAb resulted in a rapid increase of the
  19.        phosphatidylinositol-specific phospholipase C (PI-PLC) activity in whole
  20.        cell lysates. On the other hand, Tat protein, either alone or in
  21.        combination with anti-CD3 mAb, showed little effect on the PI turnover
  22.        of whole cell extracts. Tat, however, selectively stimulated a
  23.        nuclear-specific PI-PLC with a peak of activity after 30 min from the
  24.        addition in culture to Jurkat cells. Interestingly, this time
  25.        corresponded to that required for the uptake and nuclear localization of
  26.        recombinant Tat protein, as demonstrated by electron microscope
  27.        immunocytochemistry experiments with anti-Tat mAb. Moreover, exogenous
  28.        Tat reached the nucleus of Jurkat cells in a bioactive form, as shown in
  29.        a HIV-1 long terminal repeat-chloramphenicol acetyl transferase
  30.        transactivation assay. The specific increase of a nuclear PI-PLC
  31.        activity was further demonstrated by the ability of Tat to stimulate PI
  32.        turnover also when added directly to isolated nuclei. As a whole, these
  33.        data demonstrate that Tat selectively stimulates a nuclear
  34.        polyphosphoinositide hydrolysis, which appears to be independent of the
  35.        cellular PI turnover. The relevance of these findings for a better
  36.        understanding of the biological functions of extracellular Tat is
  37.        discussed.
  38.  DE    Biological Transport  Cell Line  Cell Nucleus/METABOLISM/ULTRASTRUCTURE
  39.        Enzyme Activation/DRUG EFFECTS  Gene Products,
  40.        tat/*METABOLISM/PHARMACOLOGY/ULTRASTRUCTURE  Human  Immunohistochemistry
  41.        Microscopy, Electron  Phosphatidylinositols/*METABOLISM  Phospholipase
  42.        C/*METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't
  43.        T-Lymphocytes/*METABOLISM/ULTRASTRUCTURE  JOURNAL ARTICLE
  44.  
  45.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  46.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  47.  
  48.