home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9602.ZIP / M9621037.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-02-26  |  3KB  |  40 lines
  1.        Document 1037
  2.  DOCN  M9621037
  3.  TI    Characterization of V3 loop-binding protein(s) of Molt-4 and U937 cells.
  4.  DT    9602
  5.  AU    Xu Y; Murakami T; Kawase S; Uchiyama T; Hattori T; Laboratory for AIDS
  6.        Immunology, Kyoto University, Japan.
  7.  SO    AIDS Res Hum Retroviruses. 1995 May;11(5):563-70. Unique Identifier :
  8.        AIDSLINE MED/96093891
  9.  AB    The V3 loop in gp120 of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) is
  10.        known as a principal neutralizing and cell-tropic determinant.
  11.        Biotinylated synthetic V3 loop peptides derived from three different
  12.        HIV-1 strains were used as ligands to identify the cell surface
  13.        counterreceptor, which may participate in the infection of HIV-1. Two
  14.        different cell lines, Molt-4 and U937, and three V3 loop peptides
  15.        derived from LAVELI, HTLV-IIIMN, and HTLV-IIIB strains were used. The
  16.        binding of HTLV-IIIB-derived peptide to the cell surface was confirmed
  17.        using 125I-labeled surface proteins of both cell lines. The relative
  18.        molecular mass of the major radioactive band on the autoradiogram was
  19.        32-33 kDa in both cell lines. A protein was purified from the plasma
  20.        membrane fraction of Molt-4 cells using affinity columns coupled with
  21.        three different V3 loop peptides. Two major polypeptides (32 and 33 kDa)
  22.        were eluted from the affinity column. Size-exclusion chromatography
  23.        showed that the protein migrated as a single peak with a molecular mass
  24.        of 130 kDa. These proteins were separated by reversed-phase
  25.        chromatography, which indicated that the 32-kDa protein is more
  26.        hydrophobic than the 33-kDa protein in Molt-4 cells. A similar but not
  27.        identical 130-kDa protein with 32- and 33-kDa polypeptides were also
  28.        purified from U937 cells. These findings indicate that HIV-1 utilizes a
  29.        tetrameric protein on the surface of Molt-4 and U937 cells on infection.
  30.  DE    Amino Acid Sequence  Chromatography, Affinity  Chromatography, High
  31.        Pressure Liquid  CD4-Positive T-Lymphocytes/METABOLISM/VIROLOGY  Human
  32.        HIV Envelope Protein gp120/*METABOLISM  HIV-1/*METABOLISM  Molecular
  33.        Sequence Data  Peptide Fragments/*METABOLISM  Protein Binding
  34.        Receptors, HIV/ISOLATION & PURIF/*METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't
  35.        Tumor Cells, Cultured  JOURNAL ARTICLE
  36.  
  37.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  38.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  39.  
  40.