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Text File  |  1996-01-30  |  2KB  |  37 lines
  1.        Document 0021
  2.  DOCN  M9610021
  3.  TI    Purification and characterization of malate dehydrogenase from
  4.        Cryptococcus neoformans.
  5.  DT    9601
  6.  AU    Mahmoud YA; el Souod SM; Niehaus WG; Department of Biochemistry and
  7.        Anaerobic Microbiology, Virginia; Polytechnic Institute and State
  8.        University, Blacksburg 24061,; USA.
  9.  SO    Arch Biochem Biophys. 1995 Sep 10;322(1):69-75. Unique Identifier :
  10.        AIDSLINE MED/96004781
  11.  AB    The NAD-dependent malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37) was purified from
  12.        Cryptococcus neoformans, a basidiomycetious yeast that is an
  13.        opportunistic pathogen of AIDS patients. The purified enzyme was a dimer
  14.        of 35 kDa subunits that exhibited uncompetitive substrate inhibition by
  15.        oxalacetate, typical for mitochondrial malate dehydrogenases from other
  16.        sources. Product inhibition studies indicated an ordered sequential
  17.        kinetic mechanism, with pyridine dinucleotide being the substrate that
  18.        binds to the free enzyme form. Unique aspects of this malate
  19.        dehydrogenase were inhibition by zinc ion, competitive versus malate
  20.        with Ki of 30 microM, and inhibition by heparin. Heparin inhibition was
  21.        competitive versus either NAD or malate, with Ki of 0.35 microM. Heparin
  22.        molecules of nominal molecular weight of 30,000 or 3000 were equally
  23.        effective inhibitors. A model is presented to explain the high affinity
  24.        of the enzyme for heparin.
  25.  DE    AIDS-Related Opportunistic Infections/DRUG THERAPY/MICROBIOLOGY  Binding
  26.        Sites  Cryptococcosis/COMPLICATIONS/DRUG THERAPY/MICROBIOLOGY
  27.        Cryptococcus neoformans/*ENZYMOLOGY/PATHOGENICITY  Drug Resistance,
  28.        Microbial  Heparin/METABOLISM/PHARMACOLOGY  Human  Hydrogen-Ion
  29.        Concentration  Kinetics  Malate Dehydrogenase/ANTAGONISTS &
  30.        INHIB/CHEMISTRY/*ISOLATION &  PURIF  Molecular Weight  NAD/PHARMACOLOGY
  31.        Oxaloacetates/PHARMACOLOGY  Protein Conformation  Support, Non-U.S.
  32.        Gov't  Support, U.S. Gov't, P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  33.  
  34.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  35.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  36.  
  37.