home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9601.ZIP / M9610339.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-01-30  |  2KB  |  29 lines
  1.        Document 0339
  2.  DOCN  M9610339
  3.  TI    Enhancing the avidity of a human recombinant anti-HIV-1 monoclonal
  4.        antibody through oligomerization.
  5.  DT    9601
  6.  AU    Tsai PK; Burke CJ; Irwin JW; Bruner MW; Tung JS; Hollis GF; Mark GE;
  7.        Kessler JA 2nd; Boots LJ; Conley AJ; et al; Department of Pharmaceutical
  8.        Research, Merck Research; Laboratories, West Point, PA 19486, USA.
  9.  SO    J Pharm Sci. 1995 Jul;84(7):866-70. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96057251
  11.  AB    The oligomerization by chemical cross-linking of a recombinant human
  12.        antiviral monoclonal antibody (MAb), r447-1, and its characterization
  13.        are described. This MAb binds to an epitope residing in the
  14.        hypervariable V3 region of the envelope protein (gp120/160) of HIV-1. A
  15.        dimeric form of this MAb displays enhanced avidity and was found to be
  16.        capable of neutralizing a greater variety of lymphoid cell
  17.        culture-adapted HIV-1 variants and HIV-1 primary isolates than its
  18.        monomeric form. The superior binding and breadth of reactivity of this
  19.        antibody suggests it may have utility as a therapeutic and/or
  20.        prophylactic agent, if it possesses an appropriate safety and
  21.        immunogenicity profile.
  22.  DE    Antibodies, Monoclonal/*GENETICS  Antigens/IMMUNOLOGY  Chromatography
  23.        Human  HIV-1/*IMMUNOLOGY  Molecular Structure  Proteins/METABOLISM
  24.        Recombination, Genetic  Time Factors  JOURNAL ARTICLE
  25.  
  26.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  27.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  28.  
  29.