home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9602.ZIP / M9620382.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-02-26  |  3KB  |  45 lines
  1.        Document 0382
  2.  DOCN  M9620382
  3.  TI    Biological activity of human immunodeficiency virus type 1 Vif requires
  4.        membrane targeting by C-terminal basic domains.
  5.  DT    9602
  6.  AU    Goncalves J; Shi B; Yang X; Gabuzda D; Division of Human Retrovirology,
  7.        Dana-Farber Cancer Institute,; Boston, Massachusetts 02115, USA.
  8.  SO    J Virol. 1995 Nov;69(11):7196-204. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/96013824
  10.  AB    Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) encodes a Vif protein which
  11.        is important for virus replication and infectivity. Vif is a cytoplasmic
  12.        protein which exists in both membrane-associated and soluble forms. The
  13.        membrane-associated form is an extrinsic membrane protein which is
  14.        tightly associated with the cytoplasmic side of membranes. We have
  15.        analyzed the mechanism of membrane targeting of Vif and its role in
  16.        HIV-1 replication. Mutagenesis studies demonstrate that C-terminal basic
  17.        domains are required for membrane association. Vif mutations which
  18.        disrupt membrane association also inhibit HIV-1 replication, indicating
  19.        that membrane localization of Vif is likely to be required for its
  20.        biological activity in vivo. Membrane binding of Vif is almost
  21.        completely abolished by trypsin treatment of membranes. These results
  22.        demonstrate that membrane localization of Vif requires C-terminal basic
  23.        domains and interaction with a membrane-associated protein(s). This
  24.        interaction may serve to direct Vif to a specific cellular site, since
  25.        immunofluorescence staining and plasma membrane fractionation studies
  26.        show that Vif is localized predominantly to an internal cytoplasmic
  27.        compartment rather than to the plasma membrane. The mechanism of
  28.        membrane targeting of Vif is different in some respects from that of
  29.        other extrinsic membrane proteins, such as Ras, Src, and MARCKS, which
  30.        utilize a basic domain together with a lipid modification for membrane
  31.        targeting. Membrane targeting of Vif is likely to play an important role
  32.        in HIV-1 replication and thus may be a therapeutic target.
  33.  DE    Amino Acid Sequence  Binding Sites  Cell Line  Cell Membrane/PHYSIOLOGY
  34.        Comparative Study  CD4-Positive T-Lymphocytes  Gene Products,
  35.        vif/BIOSYNTHESIS/CHEMISTRY/*METABOLISM  Human
  36.        HIV-1/*PHYSIOLOGY/PATHOGENICITY  Kinetics  Membrane Fusion  Membrane
  37.        Proteins/PHYSIOLOGY  Molecular Sequence Data  Mutagenesis, Site-Directed
  38.        Recombinant Proteins/BIOSYNTHESIS/CHEMISTRY/METABOLISM  Support,
  39.        Non-U.S. Gov't  Support, U.S. Gov't, P.H.S.  Transfection  *Virus
  40.        Replication  JOURNAL ARTICLE
  41.  
  42.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  43.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  44.  
  45.