home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9602.ZIP / M9620984.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-02-26  |  3KB  |  45 lines
  1.        Document 0984
  2.  DOCN  M9620984
  3.  TI    A peptide from the heptad repeat of human immunodeficiency virus gp41
  4.        shows both membrane binding and coiled-coil formation.
  5.  DT    9602
  6.  AU    Rabenstein M; Shin YK; Department of Chemistry, University of
  7.        California, Berkeley; 94720, USA.
  8.  SO    Biochemistry. 1995 Oct 17;34(41):13390-7. Unique Identifier : AIDSLINE
  9.        MED/96027453
  10.  AB    The envelope glycoprotein gp41 from human immunodeficiency virus type 1
  11.        (HIV-1) is involved in membrane fusion and virus entry. It contains a
  12.        functionally important leucine zipper-like heptad repeat region
  13.        (residues 553-590). To investigate the solution structure and
  14.        membrane-binding properties of this region, cysteine-substituted
  15.        variants of a 38-residue peptide derived from the heptad repeat were
  16.        synthesized and modified with nitroxide spin labels. Analytical
  17.        equilibrium ultracentrifugation studies indicated it is primarily
  18.        tetrameric in solution, in contrast to the protein gp160 which is a
  19.        mixture of trimers and tetramers. Electron paramagnetic resonance (EPR)
  20.        measurements indicated that the peptide was bound to vesicles containing
  21.        10 mol % negatively charged lipids. The peptides were bound parallel to
  22.        the membrane surface, near the water-membrane interface, in a structure
  23.        different from the solution structure, most likely as monomers. When
  24.        Asp, Pro, or Ser was substituted for Ile at the core a position of the
  25.        heptad repeat in the middle of the peptide, the coiled coil was
  26.        destabilized. In addition, these peptides showed reduced
  27.        membrane-binding affinities. Thus, mutations that destabilized
  28.        coiled-coil formation also decreased membrane-binding propensity. These
  29.        experimental results, taken with previous evidence, suggest two
  30.        functions for the heptad repeat of gp41 after CD4 binding: (1) to form
  31.        an extended coiled coil; (2) to provide a hydrophobic face that binds to
  32.        the host-cell membrane, bringing the viral and cellular membranes closer
  33.        and facilitating fusion.
  34.  DE    Amino Acid Sequence  Binding Sites  Circular Dichroism  Comparative
  35.        Study  Electron Spin Resonance Spectroscopy  Human  HIV Envelope Protein
  36.        gp41/*CHEMISTRY/*METABOLISM  HIV-1/*METABOLISM  *Leucine Zippers
  37.        Molecular Sequence Data  Peptide Fragments/*CHEMISTRY/CHEMICAL
  38.        SYNTHESIS/METABOLISM  Phosphatidylcholines  Phosphatidylglycerols
  39.        Protein Binding  Spin Labels  Support, Non-U.S. Gov't  Support, U.S.
  40.        Gov't, P.H.S.  JOURNAL ARTICLE
  41.  
  42.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  43.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  44.  
  45.