home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Collection of Education / collectionofeducationcarat1997.iso / HEALTH / MED9601.ZIP / M9610201.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-01-30  |  2KB  |  37 lines
  1.        Document 0201
  2.  DOCN  M9610201
  3.  TI    Double-stranded-RNA-dependent protein kinase and TAR RNA-binding protein
  4.        form homo- and heterodimers in vivo.
  5.  DT    9601
  6.  AU    Cosentino GP; Venkatesan S; Serluca FC; Green SR; Mathews MB; Sonenberg
  7.        N; Department of Biochemistry, McGill University, Montreal, QC; Canada.
  8.  SO    Proc Natl Acad Sci U S A. 1995 Oct 10;92(21):9445-9. Unique Identifier :
  9.        AIDSLINE MED/96003795
  10.  AB    The yeast two-hybrid system and far-Western protein blot analysis were
  11.        used to demonstrate dimerization of human double-stranded RNA
  12.        (dsRNA)-dependent protein kinase (PKR) in vivo and in vitro. A
  13.        catalytically inactive mutant of PKR with a single amino acid
  14.        substitution (K296R) was found to dimerize in vivo, and a mutant with a
  15.        deletion of the catalytic domain of PKR retained the ability to
  16.        dimerize. In contrast, deletion of the two dsRNA-binding motifs in the
  17.        N-terminal regulatory domain of PKR abolished dimerization. In vitro
  18.        dimerization of the dsRNA-binding domain required the presence of dsRNA.
  19.        These results suggest that the binding of dsRNA by PKR is necessary for
  20.        dimerization. The mammalian dsRNA-binding protein TRBP, originally
  21.        identified on the basis of its ability to bind the transactivation
  22.        region (TAR) of human immunodeficiency virus RNA, also dimerized with
  23.        itself and with PKR in the yeast assay. Taken together, these results
  24.        suggest that complexes consisting of different combinations of
  25.        dsRNA-binding proteins may exist in vivo. Such complexes could mediate
  26.        differential effects on gene expression and control of cell growth.
  27.  DE    Amino Acid Sequence  Human  Molecular Sequence Data  Protein Binding
  28.        Protein Conformation  Protein-Serine-Threonine
  29.        Kinases/GENETICS/*METABOLISM  Recombinant Fusion Proteins/METABOLISM
  30.        RNA-Binding Proteins/GENETICS/*METABOLISM  Sequence Deletion
  31.        Structure-Activity Relationship  Support, Non-U.S. Gov't  Support, U.S.
  32.        Gov't, P.H.S.  Trans-Activation (Genetics)  JOURNAL ARTICLE
  33.  
  34.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  35.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  36.  
  37.