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Text File  |  1996-02-26  |  2KB  |  32 lines
  1.        Document 0372
  2.  DOCN  M9620372
  3.  TI    [New anti-HIV drug which binds the oligosaccharides of HIV envelope
  4.        glycoprotein]
  5.  DT    9602
  6.  AU    Mizuochi T; Nakata M; Department of Applied Chemistry, Tokai University.
  7.  SO    Nippon Rinsho. 1995 Sep;53(9):2340-9. Unique Identifier : AIDSLINE
  8.        MED/96008339
  9.  AB    The virion surface of the human immunodeficiency virus (HIV-1) is
  10.        covered with an envelope glycoprotein gp120. Study of the
  11.        oligosaccharide structures of gp120 suggests that the high mannose type
  12.        of oligosaccharides are essential for HIV-1 infection. Pradimicin A, an
  13.        antifungal antibiotic isolated from Actinomadura hibisca, and the
  14.        derivative BMY-28864 have the ability to inhibit HIV-1 infection in
  15.        vitro. The inhibitory effect was suppressed by addition of high mannose
  16.        type oligosaccharides of gp120. BMY-28864 bound directly to gp120,
  17.        mannose-BSA, and neoglycolipids containing high mannose type
  18.        oligosaccharides but not to natural mammalian glycoproteins. The binding
  19.        was Ca2+ dependent and was inhibited by mannose. BMY-28864 is a unique
  20.        carbohydrate-binding antibiotic which has never been reported. It is
  21.        possible to block HIV-1 infection by targeting oligosaccharide chains of
  22.        the envelope glycoprotein.
  23.  DE    *Acquired Immunodeficiency Syndrome  Animal  Antibiotics,
  24.        Anthracycline/*METABOLISM  Antibiotics, Antifungal/*METABOLISM
  25.        Calcium/PHYSIOLOGY  Carbohydrate Sequence  Drug Design  English Abstract
  26.        Human  HIV Envelope Protein gp120/*METABOLISM  Molecular Sequence Data
  27.        Protein Binding  JOURNAL ARTICLE  REVIEW  REVIEW, TUTORIAL
  28.  
  29.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  30.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  31.  
  32.